Communiqué de presse de l'Académie des sciences - Paris, le 9 octobre 2024
L’Académie des sciences se réjouit de l’attribution du Prix Nobel de Chimie 2024 à David Baker, Demis Hassabis et John Jumper, pour leurs contributions majeures dans le domaine de la biologie computationnelle et de la chimie des protéines. Leur travail a permis des avancées décisives dans la prédiction et la conception des structures protéiques, notamment grâce aux algorithmes AlphaFold et RoseTTAFold.
Leurs recherches ont révolutionné la compréhension de la manière dont les protéines se replient en structures tridimensionnelles, un problème que la science tentait de résoudre depuis plusieurs décennies. Ces découvertes ont des applications cruciales dans la conception de médicaments, la biotechnologie et la biochimie, ouvrant la voie à des innovations comme la création de protéines sur mesure pour traiter des maladies, dégrader des polluants ou concevoir de nouveaux matériaux.
Leurs travaux continuent d’inspirer la communauté scientifique et d’influencer des domaines variés allant de la médecine à l'environnement.
"L’approche AlphaFold introduite par Demis Hassabis et John M. Jumper utilise l’intelligence artificielle et les données des milliers de structures protéiques connues pour apprendre précisément les distances et les angles entre les acides aminés. Cette méthodologie permet de prédire très rapidement les repliements et structures de nouvelles protéines. On s’affranchit ainsi de la complexité inhérente du problème computationnel qui génère toujours un grand nombre de conformations possibles, dont la plupart sont irréalistes. La structure correcte est obtenue même à partir d’une structure initiale très approximative."
Odile Eisenstein et Jean-Philip Piquemal
Odile Eisenstein. Université de Montpellier. Membre de l'Académie des sciences
Jean-Philip Piquemal. Sorbonne Université
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"Pouvoir prédire la structure précise de protéines permet d'identifier des sites d'action pharmacologiques et de synthétiser ensuite des petites molécules ou même des macromolécules qui auront une affinité pour ces sites et devenir ainsi des candidats médicaments. Ces approches sont, je pense, déjà utilisées dans l'industrie pharmaceutique pour orienter la recherche plus rapidement. Une autre application concerne la compréhension de certains mécanismes physiopathologiques dus à des protéines tronquées ou mal repliées qui apparaissent dans certaines pathologies (maladie d'Alzheimer avec la polymérisation du peptide abeta, la neuropathie à transthyrétine, les maladies à prions etc.)."
Patrick Couvreur. Professeur Em. Université Paris-Saclay. Membre de l'Académie des sciences
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